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萩原 啓美*; 小塚 正道*; 江口 暁*; 柴部 禎巳; 伊東 貞三*; 広瀬 茂久*
Biochemical and Biophysical Research Communications, 172(2), p.576 - 581, 1990/10
被引用回数:14 パーセンタイル:39.56(Biochemistry & Molecular Biology)エンドセリンは強力な血管収縮作用をもつペプチドであり、生体内で組織特異的な受容体をもつことがしられている。この受容体を可溶化し、その最小機能サイズとリガンド結合の化学的性質をしらべた。可溶化剤としては0.4%ディジトニンと0.25%CHAPSの混液がもっとも有効であった。ゲル濾過法により34と52kDaの2種の受容体のあることが判明した。この値はアフィニティラベリング法、SDS-ポリアクリルアミド・ゲル電気泳動法による結果と一致し、最小機能サイズに対応する。チオール基阻害剤であるp-chloromercuriphenyl sulfonic acidで処理すると結合活性が低下することから、受容体のリガンド結合部位には、SH基が重要な役割をはたしているものと考えられる。なお受容体タンパク質の分画・確認にはバイオイメージアナライザを使用した。